Mioglobina

MB
Estructures disponibles
PDB	Cerca ortòloga: PDBe RCSB
Llista de codis id de PDB
	3RGK
Identificadors
Àlies	MB, PVALB, myoglobgin, myoglobin, Myoglobin
IDs externes	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB OMA: MB - orthologs
Localització del gen (humà)
Crom.	Cromosoma 22 (humà)
Fi	35.637.951 bp
Localització del gen (ratolí)
Crom.	Cromosoma 15 (ratolí)
Fi	76.934.870 bp
Patró d'expressió d'ARN
	Més explicacions
	ventricle dret; ; múscul gastrocnemi; ; tríceps braquial; ; right auricle ; ; apex of heart ; ; músculs glutis; ; cos de la llengua ; ; muscle of thigh ; ; bíceps braquial; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii ;
	Més explicacions
	múscul digàstric; ; múscul soli; ; ventricle dret; ; músculs intercostals; ; múscul temporal; ; turmell; ; myocardium of ventricle ; ; múscul esternoclidomastoidal; ; septe interventricular ; ; miocardi;
	Més dades d'expressió de referència
	Més referències a dades d'expressió
Ontologia genètica
Funció molecular	oxygen binding ; heme binding ; metal ion binding ; oxygen carrier activity ;
Component cel·lular	exosoma extracel·lular ; citosol ;
Procés biològic	response to hormone ; heart development ; slow-twitch skeletal muscle fiber contraction ; response to hypoxia ; enucleate erythrocyte differentiation ; response to hydrogen peroxide ; brown fat cell differentiation ; oxygen transport ; transport ;
	Fonts:Amigo / QuickGO
Ortòlegs
	4151
	17189
	ENSG00000198125
	ENSMUSG00000018893
	P02144
	P04247
	NM_005368; NM_203377; NM_203378; NM_001362846
	NM_001164047; NM_001164048; NM_013593
NP_005359; NP_976311; NP_976312; NP_001349775; NP_001369738;
	NP_001369739; NP_001369740; NP_001369741; NP_001369742
	NP_001157519; NP_001157520; NP_038621
	Wikidata
Veure/Editar Humà	Veure/Editar Ratolí

La mioglobina és una proteïna codificada en l'humà pel gen MB.^[5] Presenta una estructura globular d'una sola cadena peptídica de 153 aminoàcids i amb un hemo (porfirina que conté ferro) que actua de grup prostètic situat el centre, al voltant del qual es doblega l'apoproteïna. Té vuit hèlixs alfa (de la A a la H) i un nucli hidròfob. Té un pes molecular de 16,700 daltons i és el principal pigment transportador d'oxigen al teixit muscular^[6]

Estructura tridimensional de la mioglobina^[7]

L'any 1958, l'equip de John Kendrew, en varen determinar l'estructura amb una cristal·lografia de la mioglobina de catxalot per mitjà de rajos X d'alta resolució.^[8] El motiu principal és que aquesta proteïna es troba al catxalot en grans quantitats (en concentracions 10 vegades més elevades que al múscul dels mamífers terrestres), ja que aquest cetaci la utilitza durant les freqüents immersions submarines com a reserva d'oxigen. Per aquest descobriment, John Kendrew va compartir l'any 1962 el Premi Nobel de Química amb Max Perutz.^[9] Tot i que és una de les proteïnes més estudiades en biologia, encara no se n'ha establert la vertadera funció fisiològica. En enginyeria genètica, els ratolins modificats amb una manca de mioglobina són viables, però presenten una reducció del 30% a la sortida sistòlica cardíaca. S'adaptaren a aquesta deficiència per mitjà de mecanismes genètics hipòxics i incrementant la vasodilatació.^[10]

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017
↑ ^2,0 ^2,1 ^2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018893 – Ensembl, May 2017
↑ «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ Akaboshi E (1985). "Cloning of the human myoglobin gene". Gene 33 (3): 241–9. PMID: 2989088
↑ G.eorge A. Ordway and Daniel J. Garry (2004). "Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle". Journal of Experimental Biology 207: 3441–3446. doi:10.1242/jeb.01172. PMID: 15339940
↑ PDB 1MBO; Takano T (March 1977). "Structure of myoglobin refined at 2.0 Å resolution. II. Structure of deoxymyoglobin from sperm whale". J. Mol. Biol. 110 (3): 569–84. doi:10.1016/S0022-2836(77)80112-5. PMID: 845960
↑ JC Kendrew, G Bodo, HM Dintzis, RG Parrish, H Wyckoff, and DC Phillips (1958). "A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis". Nature 181 (4610): 662–666. doi:10.1038/181662a0. PMID: 13517261
↑ The Nobel Prize in Chemistry 1962
↑ Mammen PP, Kanatous SB, Yuhanna IS, Shaul PW, Garry MG, Balaban RS, Garry DJ (2003). "Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology 285(5): H2132–41. PMID: 12881221

[refGRCh38Ensembl-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] 2,0 ^2,1 ^2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018893 – Ensembl, May 2017

[3] «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[5] Akaboshi E (1985). "Cloning of the human myoglobin gene". Gene 33 (3): 241–9. PMID: 2989088

[6] G.eorge A. Ordway and Daniel J. Garry (2004). "Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle". Journal of Experimental Biology 207: 3441–3446. doi:10.1242/jeb.01172. PMID: 15339940

[7] PDB 1MBO; Takano T (March 1977). "Structure of myoglobin refined at 2.0 Å resolution. II. Structure of deoxymyoglobin from sperm whale". J. Mol. Biol. 110 (3): 569–84. doi:10.1016/S0022-2836(77)80112-5. PMID: 845960

[8] JC Kendrew, G Bodo, HM Dintzis, RG Parrish, H Wyckoff, and DC Phillips (1958). "A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis". Nature 181 (4610): 662–666. doi:10.1038/181662a0. PMID: 13517261

[9] The Nobel Prize in Chemistry 1962

[10] Mammen PP, Kanatous SB, Yuhanna IS, Shaul PW, Garry MG, Balaban RS, Garry DJ (2003). "Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology 285(5): H2132–41. PMID: 12881221

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]