La mioglobina és una proteïna codificada en l'humà pel gen MB.[5] Presenta una estructura globular d'una sola cadena peptídica de 153 aminoàcids i amb un hemo (porfirina que conté ferro) que actua de grup prostètic situat el centre, al voltant del qual es doblega l'apoproteïna. Té vuit hèlixs alfa (de la A a la H) i un nucli hidròfob. Té un pes molecular de 16,700 daltons i és el principal pigment transportador d'oxigen al teixit muscular[6]
L'any 1958, l'equip de John Kendrew, en varen determinar l'estructura amb una cristal·lografia de la mioglobina de catxalot per mitjà de rajos X d'alta resolució.[8] El motiu principal és que aquesta proteïna es troba al catxalot en grans quantitats (en concentracions 10 vegades més elevades que al múscul dels mamífers terrestres), ja que aquest cetaci la utilitza durant les freqüents immersions submarines com a reserva d'oxigen. Per aquest descobriment, John Kendrew va compartir l'any 1962 el Premi Nobel de Química amb Max Perutz.[9] Tot i que és una de les proteïnes més estudiades en biologia, encara no se n'ha establert la vertadera funció fisiològica. En enginyeria genètica, els ratolins modificats amb una manca de mioglobina són viables, però presenten una reducció del 30% a la sortida sistòlica cardíaca. S'adaptaren a aquesta deficiència per mitjà de mecanismes genètics hipòxics i incrementant la vasodilatació.[10]
© MMXXIII Rich X Search. We shall prevail. All rights reserved. Rich X Search